면역 항암제 및 자동차 분석글

효소의 구조 및 활성화 조건 작은 분자에의 한 조절 대부분 효소는 입체 구조의 변화로 조절되고 촉매 활성을 변화시킵니다. 이러한 입체 구조 변화는 효소 활성을 조절하는 아미노산 오를 뉴클레오타이드와 같은 작은 분자의 결합에서 비롯된다. 이러한 유형의 조절은 일반적으로 피드백 억제를 통해 대사 경로를 조절하는 역할을 합니다. 예를 들어, 많은 생합성 경로(아미노산)의 최종 생성물은 합성의 첫 번째 단계를 촉매하는 효소를 억제하고, 과다한 양의 합성을 방지하면서 제품의 적절한 공급을 보장합니다. 피드백 억제는 알레르기 분자가 촉매 부위와 다른 효소 상의 부위에 결합하는 알로스테릭 조절의 한 예이다. 이러한 조절분자의 결합은 단백질의 입체 구조를 변화시켜 촉매 부위의 형상을 변화시켜 촉매 활성에 영향을 미칩니..

효소 매커니즘 효소 촉매의 메커니즘 효소의 활성 부위에 대한 기질의 결합은 매우 특이적인 상호 작용입니다. 활성 부위는 일반적으로 접힌 단백질의 3차 구조에 통합된 폴리펩타이드 사슬의 다른 부분에서 아미노산으로 구성된 효소의 표면에 찢어지거나 홈입니다. 기판은 처음에는 수소 결합, 이온 결합 및 소수성 상호 작용을 포함하는 비 공유 상호 작용을 통해 활성 부위에 결합합니다. 기판이 효소의 활성 부위에 결합하면 여러 메커니즘이 반응의 생성물로의 전환을 가속할 수 있습니다. 대부분이 단일 기질 분자만이지만 많은 것들의 생화학적 반응은 두 개 이상의 불임 기질, 예를 들어펩타이드 결합의 형성은 두 개의 아미노산의 결합을 포함합니다. 적어도 두 개의 기판이 부적절한 위치와 방향의 활성 부위에 결합하면 반응이 가..