미세 소관 구조 및 튜브란 개념

튜브린 개념 및 역할 소개

 

미세 소관의 구조와 동태 조직의 다양한 섬유 단백질로 구성된 중간 필라멘트와는 달리, 미세 소관은 튜브란이라고 불리는 단일 유형의 구형 단백질로 구성됩니다. 미세 소관 아스트브린 이 량체의 빌딩 블록은 밀접하게 관련된 두 개의 KD 폴리 펩타이드, 아토브린, 튜브란으로 구성됩니다. 액틴과 마찬가지로 튜브란은 모두 관련 유전자의 코딩합니다.

 

또한 세 번째 유형의 튜브란(y-tubulin)은 중심체에 집중되어 있으며 미세 소관 조립을 시작하는 데 중요한 역할을 합니다. 모든 식물과 동물의 튜불린의 진화적 조상은 원핵생물 단백질 FTSE와 유사한 단백질인 것으로 보입니다. 액틴과 마찬가지로 튜불린 중합은 시험관에서 연구될 수 있습니다.

 

튜브란은 미세 소관을 형성하는데 이는 일반적으로 중공 코어 주위에 수집된 13개의 직선 프로도 필라멘트로 구성됩니다. 튜브란은 머리로부터 꼬리 부분의 서열로 구성된 프로토 필라멘트가 병렬로 배열됩니다. 결과적으로 미세 소관(액틴 필라멘트와 같은)은 두 개의 다른 끝을 가진 극 구조입니다.

 

그것은 빠르게 성장하는 플러스 엔드와 천천히 성장하는 마이너스 세포입니다. 이 극성은 액틴 필라멘트의 극성이 미오신 운동의 방향을 정의하는 것과 마찬가지로 미세 소관을 따라 운동의 방향을 결정하는 데 중요한 고려 사항입니다. 튜브란 이 량체는 중합뿐만 아니라 중합도 가능하며, 미세 소관은 조립 및 분해의 빠른 사이클을 겪을 수 있습니다.

 

튜브란은 모두 GTP에 결합하며 이는 액틴 결합으로 중합을 조절하는 ATP와 유사하게 움직입니다. 특히 튜불린에 결합한 GTP(a-튜불린에 결합하지 않고)는 중합 후 직교하는 동안 GDP로 h-이들로 올라갑니다. 이 GTP 가수 분해는 인접한 분자에 대한 튜불린의 결합 친화력을 약화시킴으로써 디폴리 멜 리 자 이온을 선호하여 미세 소관의 동적 거동을 초래합니다.

 

액틴 필라멘트와 마찬가지로, 미세 소관은 트레드밀을 받고, GDP에 결합한 튜불린 분자가 마이너스 말단에서 끊임없이 손실되어 같은 미세 소관의 플러스 말단에 결합한 튜불린 분자의 첨가로 대체되는 동적으로 움직입니다.

 

급속한 GTP 가수분해는 또한 개별 미세관이 성장과 수축의 사이클 사이에서 교대로 동적 불안정성으로 알려진 거동을 초래한다. 미세 소관이 성장하거나 수축하는지는 GTP 가수 분해 속도에 대한 튜브란 첨가의 속도에 의해 부분적으로 결정됩니다. 새로운 GTP 결합 튜브인 분자가 GTP를 가수 분해하는 것보다 빠르게 첨가되는 한, 미세 소관은 그 플러스 끝에 GTP 뚜껑을 유지하고 미세 소관의 성장이 계속됩니다.

 

그러나 중합 속도가 느려지면 미세 소관의 플러스 말단에서 튜브란에 결합한 GTP는 GDP로 가수 분해됩니다. 이 일이 발생하면 GDP 결합 튜브 리니 해리되어 미세 소관의 급속한 해 중합과 수축을 초래합니다. 1984년 Tim Mitchison과 MarcKirschner가 설명한 동적 불안정성은 세포 내의 많은 미세 소관의 연속적이고 빠른 회전을 허용했습니다.

 

그 중 일부는 반감기가 몇 분밖에 되지 않습니다. 나중에 논의된 바와 같이, 미세 소관의 빠른 회전은 유사 분열 중에 발생하는 세포 골격의 증개축에 특히 중요합니다. 유사 분열에서 미세 소관의 중심 역할 때문에 미세 소관의 집합체에 영향을 미치는 약물은 세포 생물학에서 실험 도구로서뿐만 아니라 암 치료에도 유용합니다.

 

코르히틴과 코를 세미 드는 튜브란에 결합하여 미세 소관 중합을 억제하는 com-money 사용 실험 약물의 예이며, 이는 유사 분열을 차단합니다. 암 화학 요법은 두 가지 관련 약물 (빈 크리스틴과 빈 브라스틴)이 선택적으로 빠르게 분열되는 세포를 억제하기 위해 사용됩니다. 또 다른 유용한 약물인 탁솔은 조립을 억제하기보다는 미세 소관을 안정화합니다. 이러한 안정화는 또한 세포 분열을 차단하고 탁솔은 항암제 및 실험 도구로 사용됩니다.