샤페온 및 단백질 성형의 개념과 특징

샤페온과 단백질 성형

 

단백질의 3차원 입체 구조는 그들의 구성 아미노산의 체인 사이의 상호 작용에서 비롯됩니다. 단백질 접힘의 고전적인 원리는 단백질이 아미노산 서열에 의해 제공되는 정확한 3차원 입체 구조를 채택하는 데 필요한 모든 정보입니다. 이것은 퇴행성 RNase가 활성 구조에 자발적으로 재접혀 있음을 보여주는 Christian Anfinsen의 실험으로 처음 확립되었습니다. 단백질 접힘은 따라서 추가 세포 인자가 필요하지 않은 자기 조립 과정인 것으로 보입니다.

 

그러나 최근의 연구로는 이것이 세포 내 단백질 접힘에 대한 적절한 설명이 아니라 다른 단백질의 활성에 의해 매개 되는 세포 내 단백질의 적절한 접힘을 나타냅니다. 다른 단백질의 접힘을 촉진하는 단백질을 분자 샤페온이라고 한다. 샤페온이라는 용어는 온 아스키와 키스코 리그가 히스톤과 DNA의 새 클래 오 솜 집합에 필요한 단백질(뉴클레오플라스민)을 설명하기 위해 처음 사용되었습니다. 뉴클레오 플라스민은 히스톤을 결합하고 그 조립체를 뉴클레오 솜에 매개하지만 뉴클레오 플라스미닛 자신은 최종 뉴클레오 솜 구조에 통합되지 않습니다. Chaperonesthus는 조립된 복합체 일부가 아닌 조립을 쉽게 하는 촉매 역할을 합니다.

 

후속 연구에서 다양한 다른 조립 과정, 특히 단백질 접힘을 매개하는 단백질을 포함하는 개념이 확장되었습니다. 샤페온은 폴리펩타이드의 올바른 3차원 입체 구조로 접기에 필요한 추가 정보를 전달하지 않는 데 주의를 기울이는 것이 중요합니다. 단백질의 접힌 입체 구조는 아미노산 서열에 의해 단독으로 결정됩니다.

 

오히려 샤페온은 자기 조립 과정을 지원함으로써 단백질 접힘을 촉매합니다. 그들은 최종적으로 올바르게 접힌 상태로 이어지는 경로를 따라 중간체인 접히거나 부분적으로 접힌 폴리펩타이드에 결합하고 안정화함으로써 기능하는 것으로 보입니다. 샤페온이 없으면, 접히거나 부분적으로 접힌 폴리펩타이드 사슬은 세포 내에서 불안정하며 불용성 복합체에 잘못 접혀 있습니다. 샤페온의 결합은 부정확한 접힘 또는 응집을 방지하고 폴리펩타이드 사슬을 올바른 입체 구조로 접을 수 있게 합니다.

 

좋은 예는 리보솜에서 여전히 번역된 신생 폴리펩타이드 사슬에 결합하는 샤페온에 의해 제공되며, 그 때문에 잘못된 접힘을 방지합니다. 상기 폴리펩타이드의 아미노 말단부의 응집 또는 응집은 상기 사슬의 합성 전에 완료됩니다. 단백질은 약 100-300 아미노산의 도메인으로 접히기 때문에 전체 도메인 합성이 완료되고 단백질이 올바른 입체 구조로 접힐 때까지 다른 단백질과 비정상적인 접힘 또는 응집으로부터 신생 사슬을 보호해야 합니다.

 

샤페온 결합은 나머지 폴리펩타이드 사슬이 합성되어 완성된 단백질이 올바르게 접힐 때까지 전개된 입체 구조에서 아미노 말단 부분을 안정화합니다. 샤페온은 또한 세포질 졸에서 미토콘드리아로 단백질을 이동시키는 동안과 같은 세포 내 오르가넬라로의 수송 중에 전개된 폴리펩타이드 사슬을 안정화할 예정입니다. 단백질은 세포질에서 샤페온에 의해 안정화된 부분적으로 전개된 입체 구조에서 미토콘드리아 막을 가로질러 운반됩니다.

 

미토콘드리아 내의 샤페온은 폴리펩타이드 사슬의 이동을 쉽게 하고, 그다음 막을 가로질러 오르가넬라 내의 접힘을 쉽게 한다.불첨가, 샤페온은 다중 폴리펩타이드 사슬로 구성된 단백질의 세트와 거대 분자 구조(예를 들어 뉴클레오플라스민)의 세트에 관여하게 됩니다.