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면역 항암제 및 자동차 분석글
암의 매커니즘 과정 소개 개별 세포 다세포 생물의 성장, 분화 및 생존은 전체 생물체의 요구를 충족시키기 위해 주의 깊게 조절됩니다. 이 조절은 통제되지 않은 방식으로 증식하여 결국 전체 몸에 퍼져 정상적인 조직과 기관의 기능을 방해하는 암세포에서 손실됩니다. 암은 기본적인 세포 조절 메커니즘의 결함 때문에 발생하기 때문에 궁극적으로 이해되어야 하는 질병인 분자 및 세포 수준에서 발생합니다. 사실, 암을 이해하는 것은 분자 생물학자와 세포 생물학자의 오랜 목적이었습니다. 중요한 것은 암세포에 대한 연구는 또한 정상적인 세포 행동을 조절하는 메커니즘을 조명합니다. 사실 세포 신호 전달, 세포주기 조절 및 프로그램된 세포 사멸 통제에 중요한 역할을 하는 단백질 중 많은 부분이 처음 확인되었습니다. 그 활동의..
ATP 가수 분해의 정의 ATP 가수 분해로 구동되는 활성 수송 경력 단백질 또는 채널 단백질을 통한 확산을 촉진함으로써 분자의 손 흐름은 항상 막을 가로지르는 전기 화학적 구매에 의해 결정되는 방향으로 에너지적으로 내려갑니다. 그러나 종종 세포는 분자늘 수송해야 합니다. 활성 수송에서 다른 결합 반응(ATP의 가수분해 등)으로 제공되는 에너지는 에너지적으로 불리한 방향으로 분자의 오르막 수송을 구동하는 데 사용됩니다. 플라스마 막을 가로지르는 이온의 기울기늘 유지하는 이온 펌프는 ATP 가수 분해로 직접 구동되는 활성 수송의 중요한 예가 됩니다. Na의 농도는 세포 내부보다 약 10배 높지만, K의 농도는 외부보다 높습니다. 이온 구매는 ATP 가수분해로부터 유도된 에너지늘 이용하여 전기화학 구매에 대..
엽록체의 구성요소 엽록체 단백질의 수입과 정렬은 미토콘드리아보다 더 많은 단백질을 암호화하지만, 엽록체 단백질의 약 3500 또는 95%는 여전히 핵 유전자에 의해 암호화됩니다. 미토콘드리아와 마찬가지로,이 단백질은 세포 소리 크리 보 솜에서 합성되어 완성된 폴리펩타이드 사슬로 엽록체로 수입됩니다. 엽록체는 3개의 다른 내부 구획으로 나뉘는 3개의 분리된 막을 포함하므로 엽록체 내의 적절한 위치로 분류되어야 합니다. 이것은 미토콘드리아에서 단백질 선별보다 훨씬 복잡한 작업입니다. 단백질은 30-100 아미노산, 환승 펩타이드라고 불리는 환승 펩타이드로 불립니다. 엽록체 포락 막의 두 막을 가로지르는 전위는 단백질 분해 절단으로 제거됩니다. 유도 복합체는 먼저 통과 펩타이드를 인식하고 엽록체 외부 부재(T..
세포로서의 단백질의 역할과 운반 과정 골지 장치 단백질 및 지질 및 다당류로부터의 단백질의 정렬 및 수출은 준비 경로를 통해 골지 장치로부터 최종 목적지로 운송됩니다. 단백질을 트랜스 고르지 네트워크에서 싹을 내는 다른 수송 소포로 분류하는 것을 포함하여, 해당 내용물을 적절한 세포 위치로 전달합니다. 일부 단백질은 세포에서 단백질의 연속 분비뿐만 아니라 원형질막으로의 새로운 단백질과 지질의 섭취를 설명하는 구성적 준비 경로를 통해 골 지에서 원형질막으로 운반됩니다. 다른 단백질은 조절된 준비의 별도의 경로에 의해 세포 표면으로 운반되거나 효모에서 동물 세포 또는 액포에서 리소좀과 같은 다른 세포 내 목적지에 특이적으로 표적으로 간주합니다. 골지 장치 내에서 기능하는 단백질은 분비 경로를 따라 운반됩니다..
ER의 역할과 특징 단백질과 인지질은 ER에서 단백질과 지질을 수출하는 단백질과 인지질이 분비 경로를 따라 이동하고, 소포는 하나의 소기관 막에서 싹을 내고, 다른 소기관 막과 융합합니다. 따라서 분자는 과도기 ER에서 싹을 내고 ER-Goldi 중간 구획으로 운반하는 Erin 소포에서 수출됩니다. 후속 분비 경로는 골지와 골지의 서로 다른 구획과 리소좀 또는 원형질막 사이의 소포 수송을 포함합니다. 대부분은 하나의 오르가넬라의 내강 내 단백질은 싹 수송 소포에 포장되어 소포 융합 후 수용체 관의 내강으로 방출됩니다. 막 단백질과 지질은 유사하게 수송되며, 위상 배향은 하나의 막이 들어간 오르가넬라에서 다른 막으로 이동함에 따라 유지되는 것이 중요합니다. 예를 들어 ER 막의 세포질 졸 측에 노출된 단백..
효소의 구조 및 활성화 조건 작은 분자에의 한 조절 대부분 효소는 입체 구조의 변화로 조절되고 촉매 활성을 변화시킵니다. 이러한 입체 구조 변화는 효소 활성을 조절하는 아미노산 오를 뉴클레오타이드와 같은 작은 분자의 결합에서 비롯된다. 이러한 유형의 조절은 일반적으로 피드백 억제를 통해 대사 경로를 조절하는 역할을 합니다. 예를 들어, 많은 생합성 경로(아미노산)의 최종 생성물은 합성의 첫 번째 단계를 촉매하는 효소를 억제하고, 과다한 양의 합성을 방지하면서 제품의 적절한 공급을 보장합니다. 피드백 억제는 알레르기 분자가 촉매 부위와 다른 효소 상의 부위에 결합하는 알로스테릭 조절의 한 예이다. 이러한 조절분자의 결합은 단백질의 입체 구조를 변화시켜 촉매 부위의 형상을 변화시켜 촉매 활성에 영향을 미칩니..
글리코 실화 탄수화물의 첨가로 글리코 실화 된 많은 단백질, 특히 진핵 세포에서 변형됩니다. 탄수화물 사슬이 첨가된 단백질(당단백질이라고 함)은 많은 핵과 세포질 단백질도 글리코실화되어 있지만, 세포 표면에 완전히 분비되거나 극소화되어 있습니다. 당단백질의 탄수화물 부분은 소포체에서 단백질 접힘, 적절한 세포 내 구획으로 전달하기 위한 단백질 표적화 및 세포 - 세포 상호 작용에서 인식 부위로서 중요한 역할을 합니다. 당단백질은 자동차의 부착 부위에 따라 N 연결 또는 0 연결된 수화물 체인, 당단백질에서 탄수화물은 아스파라긴의 체인의 질소 원자에 결합합니다. 0 연결 당단백질에서 세린 또는 슬레오닌의 체인의 산소 원자는 탄수화물의 부착 부위입니다. 이러한 위치에 직접 결합한 당은 일반적으로 N- 아세틸..
샤페온과 단백질 성형 단백질의 3차원 입체 구조는 그들의 구성 아미노산의 체인 사이의 상호 작용에서 비롯됩니다. 단백질 접힘의 고전적인 원리는 단백질이 아미노산 서열에 의해 제공되는 정확한 3차원 입체 구조를 채택하는 데 필요한 모든 정보입니다. 이것은 퇴행성 RNase가 활성 구조에 자발적으로 재접혀 있음을 보여주는 Christian Anfinsen의 실험으로 처음 확립되었습니다. 단백질 접힘은 따라서 추가 세포 인자가 필요하지 않은 자기 조립 과정인 것으로 보입니다. 그러나 최근의 연구로는 이것이 세포 내 단백질 접힘에 대한 적절한 설명이 아니라 다른 단백질의 활성에 의해 매개 되는 세포 내 단백질의 적절한 접힘을 나타냅니다. 다른 단백질의 접힘을 촉진하는 단백질을 분자 샤페온이라고 한다. 샤페온이라..